Un anticuerpo CR3022 unido al dominio de unión al receptor de SARS2-CoV-2.
Investigadores del Scripps Research, de Estados Unidos, han descubierto que un
anticuerpo de una superviviente de la epidemia del
SARS muestra una vulnerabilidad ante el Covid-19. Así lo pone de manifiesto el estudio publicado en la revista
Science.
Se trata del primer trabajo en mapear la interacción de un anticuerpo humano con el nuevo coronavirus a una resolución de escala casi atómica. Aunque el anticuerpo se produjo en respuesta a una infección de SARS (síndrome respiratorio agudo severo), que es causado por el virus SARS-CoV,
reacciona de forma cruzada con el nuevo coronavirus, SARS-CoV-2.
El mapeo estructural ha revelado un sitio casi idéntico en ambos coronavirus
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En concreto, el mapeo estructural ha revelado un
sitio casi idéntico en ambos coronavirus al que se une el anticuerpo, lo que sugiere un sitio funcionalmente "importante y vulnerable" para esta familia de coronavirus.
"El conocimiento de sitios conservados como este puede ayudar en el diseño basado en la estructura de vacunas y terapias contra el SARS-CoV-2, y estos también protegerían contra otros coronavirus, incluidos los que puedan surgir en el futuro", han explicado los investigadores.
"Nuestro objetivo final es obtener información estructural sobre los anticuerpos y sus sitios de unión, y usarla para guiar el diseño de la vacuna contra el SARS-CoV-2, tal y como lo ha hecho nuestro laboratorio con la influenza y el VIH", han añadido.
Hallazgo clave: el sitio de unión del anticuerpo
Un hallazgo clave es que el sitio de unión del anticuerpo es muy similar entre los dos coronavirus,
diferenciándose solo por cuatro bloques de construcción de proteínas llamados
aminoácidos. Ese alto grado de similitud implica que el sitio tiene una función importante que se perdería si mutara significativamente.
Sin embargo,
la función del sitio sigue siendo desconocida, aunque se ha observado que el sitio de unión de anticuerpos está relativamente alejado de la parte del virus que se adhiere a los receptores de proteínas de la superficie celular en preparación para penetrar las células en nuestros pulmones. Eso sugiere que, al menos para el SARS-CoV, CR3002
neutraliza la capacidad del virus para infectar las células de alguna manera indirecta.
"Descubrimos que esta región generalmente está oculta dentro del virus, y solo se expone cuando esa parte del virus cambia su estructura, como lo haría en una infección natural. A pesar de la leve diferencia entre los dos coronavirus, el anticuerpo se une mucho menos al SARS-CoV-2 que al virus del SARS, y no puede neutralizar el SARS-CoV-2
en pruebas de laboratorio como lo hace el SARS-CoV", han concluido los investigadores.
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